Localisation subcellulaire des protéines LEA dans les protoplastes d'Arabidopsis

Nouvel éclairage sur la tolérance au stress des plantes

Nouvel éclairage sur la tolérance au stress des plantes

La localisation subcellulaire des protéines LEA met en évidence des mécanismes de tolérance à la dessiccation ou au froid des plantes.

Les protéines LEA (Late Embryogenesis Abundant) sont des protéines hydrophiles et généralement désordonnées à l'état natif. Elles sont impliquées dans la tolérance à la dessiccation chez les organismes anhydrobiotes (capables de survivre à l'état sec) comme les graines. Afin de comprendre leurs fonctions, il est indispensable de savoir dans quels territoires de la cellule elles sont exprimées.
Des approches de biologie cellulaire ont permis d'établir la localisation des 51 protéines LEA d'Arabidopsis, en surexprimant des protéines de fusion fluorescentes dans des cellules de feuilles, ce qui n'avait jamais été réalisé chez aucun organisme. Nous avons montré que la plupart des compartiments cellulaires (cytosol, noyau, mitochondrie, plaste, réticulum endoplasmique, vacuole, pexophagosome…) pouvaient accumuler des protéines LEA, la majorité résidant dans le cytosol. Des prédictions structurales indiquent qu'une des neuf familles de protéines LEA est spécialisée dans la protection des diverses membranes cellulaires, ce qui est crucial pour la survie à l'état sec.

Ce travail a été réalisé au sein de l'équipe MitoStress de l'UMR IRHS, dans le cadre de la thèse d'Adrien CANDAT (INRA/Région Pays de la Loire) et du projet ANR blanc 2012 MITOZEN. Il a comporté une collaboration en bioinformatique (CNRS-Université Nice Sophia Antipolis) et bénéficié de l'infrastructure du plateau d'imagerie IMAC (SFR QUASAV, Angers).  
Référence de l’article : Candat A, Paszkiewicz G, Neveu M, Gautier R, Logan DC, Avelange-Macherel MH, Macherel D (2014) The ubiquitous distribution of LEA proteins across cell compartments offers tailored protection against abiotic stress. Plant Cell, 26, 3148-3166.

Date de modification : 11 septembre 2023 | Date de création : 14 novembre 2014 | Rédaction : D. Macherel